摘要：目的利用大肠杆菌表达载体，表达血红蛋白(Hb)基因，并进行纯化及鉴定。方法将原核表达载体 pHE 2Hb 转化入E.Coli JM109，经 IPTG 诱导表达；应用阴离子交换层析、阳离子交换层析分级纯化目的蛋白，用Western blot鉴定纯化出的目的蛋白。结果SDSPAGE分析表明，表达产物的相对分子质量约为67 kD，与理论值相一致；应用阴离子交换层析、阳离子交换层析分级纯化目的蛋白，Western blot检测表明得到纯度较高的目的蛋白。结论利用大肠杆菌表达系统，获得了较高纯度的目的蛋白，为进一步研究Hb的生物传氧机制研究和以Hb为基础载氧药物的研究提供重要基础和研究依据，并将为血液替代品和相关疾病的治疗研究奠定研究基础。